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脂多糖結合蛋白(LBP)的結構、功能及其在免疫反應中的作用

瀏覽次數:1409 發布日期:2024-6-24  來源:本站 僅供參考,謝絕轉載,否則責任自負
脂多糖結合蛋白(lipopolysaccharidebinding protein,LBP)是1986年由Ulevitch實驗室首次發現的。與SR、mCD14不同,它僅存在于體液內,是一種可溶性模式識別分子。現已研究表明,LBP不僅本身結合LPS(lipopolysaccharide,脂多糖),更重要的是,促進LPS與血漿或體液內(如HDL和sCD4)以及細胞膜上(mCD14)的其他模式識別分子作用,從而影響機體對LPS的敏感性,在機體防御和LPS誘導的細胞反應中具有重要作用。
 

脂多糖結合蛋白(LBP)的結構、功能及其在免疫反應中的作用

LBP是一種存在于人和許多動物血漿或其他體液內分子量為5.8萬~6萬的糖蛋白。分析人、兔、小鼠LBP的核苷酸、氨基酸序列發現,三者LBP分子具有較高的同源性。LBP分子不耐熱,56℃,30min處理就可使血清LBP生物活性丟失70%以上,62℃處理30min,可使其活性完全喪失。

LBP的分子結構與其結合活性密切相關。研究表明,LBP的N-末端(1~197)可與LPS的脂質A特異結合,對R型和S型LPS均有很高的親和力(KD=10-9M)。C-末端(198~456)與LBP轉移LPS給CD14有關。LBP定點突變(Site-directed mutagenesis)和LBP衍生多肽的競爭實驗顯示,LBP的LPS結合區位于分子N-末端(91~100殘基間),含有基本的賴氨酸和精氨酸殘基。將Arg-94,Lys-95和Lys-99突變(即用丙氨酸替換),LBP結合LPS活性被抑制,其中Lys-95是最重要的殘基,但完全阻斷LBP活性需要Arg-94和Lys-99的同時丟失。


氨基酸序列分析顯示,LBP僅為存在于血循環內LPS結合蛋白家族中的一種,其他蛋白分子還有:殺菌通透性增強蛋白(bactericidal/ permeability increasing protein,BPI)、膽固醇酯轉運蛋白(cholesterol ester transport protein,CETP)和磷脂轉運蛋白(phospholipid transportprotein,PLTP)。四種蛋白在結構上有高度的相似性。基因結構分析也顯示四種蛋白的基因也呈明顯的相似性,LBP基因約28.5kb長,有14個外顯子。BPI 基因為31.5kb,含15個外顯子。四種基因的外顯子/內含子的連接幾乎相同,大多數外顯子的大小相同。LBP和BPI第3、4外顯子均編碼LPS結合域。

發布者:科德角國際生物醫學科技(北京)有限公司
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